Che cosa è ubiquitina?

Prima identificato nel 1975, ubiquitina (Ub) si trova come una proteina isolata in animelle di vitello, e l'assunzione era che avesse qualcosa a che fare con la maturazione dei globuli bianchi. Più tardi si trovano in tutti i tessuti di organismi eucarioti di molte specie, è stato dato il nome di ubiquitina, che deriva dalla parola latina per "tutto il mondo." E 'una proteina di regolamentazione competente per il riciclaggio proteina che svolge le proprie responsabilità legandosi alle proteine ​​e marcatura li per la distruzione. Questo tag dirige le proteine ​​taggati al complesso proteasoma che degrada e ricicla questi, o il tag può indirizzare ad altre proteine ​​per la modifica, l'acido desossiribonucleico (DNA) di riparazione, o la trascrizione del gene. E 'considerato il più conservatore di tutte le proteine, perché la sua sequenza di acidi 76 amminoacidi differisce leggermente in tutte le specie, sia vegetale, animale o umana.

Il processo per cui questa proteina segna proteine ​​fa uso di tre enzimi: E1, che attiva Ub e la mette in uno stato reattiva, E2, che poi catalizza l'attaccamento di Ub alle proteine, ed E3, un ubiquitina-ligasi che identifica la proteina . In questa cascata enzimatica, Ub è poi in grado di dissipare protezioni della proteina contro proteasomi, in modo che il proteasoma può rapidamente degradare e distruggerla. L'accumulo di proteine ​​aberranti all'interno di una cella, spesso derivano da mutazioni del DNA o errori di traduzione di geni. Poiché queste proteine ​​aberranti possono devastare con le funzioni di un cellulare, questo scempio si crede di essere il disagio di fondo che porta a malattie come l'Alzheimer, la corea di Huntington, e il morbo di Parkinson. Facendo uso di degradazione proteasoma-mediata è uno dei modi una cella può raggiungere riparazione e l'espulsione delle proteine ​​aberranti.

Quando ubiquitina lega a una proteina, che può attirare più molecole ubiquitina alla scena di allegare pure. Questi interagiscono con esso e, talvolta, eseguire modifiche, come la distruzione delle cellule dello sperma dopo avviene la fecondazione, che regola la degradazione fino distruzione o trasformazione antigene e trascrizioni del DNA e le riparazioni. Ha una così grande varietà di funzioni all'interno delle proteine ​​di una cellula che ha portato alcuni a credere che ha un ruolo in quasi ogni processo cellulare. Ci sono anche molte proteine ​​ubiquitina-like (UBLs) che hanno ruoli divergenti nelle modificazioni delle cellule. Uno è un gene modificatore-interferone stimolante, un altro è un downregulator cellule neurone, e ancora un altro si occupa della F antigeni leucociti umani.

Dipartimenti Istologia possono utilizzare gli anticorpi per questa sostanza per identificare cellule con accumuli anomali di proteine ​​aberranti in cellule e utilizzare questi anticorpi come marcatori di malattia. La ricerca ha messo a punto questo uso antigene per rilevare grovigli neurofibrillari associati con l'Alzheimer, inclusioni in malattie del motoneurone, e corpi di Mallory nella malattia epatica alcolica. Ci sono alcune malattie genetiche associate con ubiquitina. Uno è una mutazione di una E3 ubiquitina-ligasi che porta a autosomica recessiva ritardo di crescita chiamato sindrome 3M. Un altro è un misregulation e la rottura di un gene nella sindrome di Liddle, che causa l'ipertensione. Un'interruzione gene è anche creduto di essere la causa della sindrome di Angelman, una volta tracciata la ubiquitina-ligasi disfunzione E3.

Quasi il 50% di tutti i tumori cancerosi sono stati trovati ad essere carente di una particolare proteina che è stato soprannominato il "guardiano del genoma." Finché le cellule in grado di produrre questo particolare gene, il cancro è vietato in via di sviluppo in una cella. Ubiquitina e le sue obbligazioni ubiquitina-ligasi E3 con questo particolare proteina in una cellula e questo legame produce una riparazione del DNA della proteina e gli permette di recuperare la sua redditività. Il sistema ubiquitina-proteasoma riduce anche la dimensione delle proteine ​​del virus per la distruzione per aiutare il sistema immunitario del corpo. Solo nel maggio 2011, è stato annunciato presso l'Associazione americana per convenzione 102 ° del Cancer Research che i processi enzimatici della proteina è stato collegato ad assistere il corpo a non respingere chemioterapie a non-piccole cellule di cancro del polmone.